ההבדל בין אלפא לבטא עמילאז
תוכן עניינים:
ההבדל העיקרי - אלפא לעומת ביתא עמילאז
פעולתו של אנזים אמילאז יכולה לבצע הידרוליזה של עמילן ליחידות סוכר. עמילאז קיים באופן טבעי ברוק ולבלב של בני אדם וכמה יונקים אחרים, שם הוא יוזם את התהליך הביוכימי של עיכול בולוס מזון. במהלך העיכול דרך הפה, מזונות עמילן (אורז, לחם, תבלינים ותפוחי אדמה) נותנים טעם מתוק מעט מכיוון שאמילאז הרוק מוריד חלק מהעמילן שלהם לסוכר. אמילאז התגלה ומבודד לראשונה על ידי אנסלמה פיין בשנת 1833. אנזימי אמילאז נקראים במיוחד באותיות יווניות שונות כולל אלפא (α) -אמילאז, בטא (β) -אמילאז וגמא (γ) -אמילאז. כל האנזימים האלה הינם hydrolases גליקוזיד ופועלים על קשרים α-1, 4-גליקוזידים. אלפא (α) -אמילאז נחשב לאנזים עיכול מרכזי ואילו בטא (β) -מילאז נחשב לאנזים עיקרי המעורב בנביטת זרעים והבשלת פירות. אך בהשוואה לבטא (β) -אמילאז וגמא (γ) -אמילאז, הא-אמילאזים (EC 3.2.1.1) הם מטאלנזים של סידן, והם אינם מסוגלים לתפקד בהיעדר סידן. זה ההבדל העיקרי בין אלפא לבטא עמילאז. עם זאת, הן אלפא והן בטא עמילאזות משמשות באופן מסחרי בתהליכי תסיסה כגון בישול בירה ומשקאות חריפים המוכנים מסוכרים המופקים מעמילן. במאמר זה, נפרט עוד יותר מה ההבדלים בין אלפא לבטא עמילאז.
מאמר זה עוסק,
1. מהו אלפא עמילאז? - הגדרה, פונקציות, מאפיינים ומאפיינים
2. מהו בטא עמילאז? - הגדרה, פונקציות, מאפיינים ומאפיינים
3. מה ההבדל בין אלפא לבטא עמילאז? - השוואה בין מאפיינים פיזיים ותפקודיים
מהו אלפא עמילאז
אלפא אמילאז נחשב לאנזים עיכול מרכזי במערכת העיכול של היונקים. עמילאז הרוק והלבלב האנושי הם α-amylases וצמחים, פטריות (ascomycetes ו- basidiomycetes) וחיידקים (Bacillus) יכולים גם לייצר α-amylases.
ה- pH האופטימלי של אלפא עמילאז הוא 6.7-7.0. סידן חיוני לתפקוד α-amylases; מכאן שהוא ידוע כמטאלואנזים של סידן. אלפא עמילאז יכול לפרק פחמימות ארוכות שרשרת כגון עמילוז עמילוז למלטוטריוס ומלטוז או אמילופקטין למלטוז, גלוקוז ולהגביל את הדקסטרין.
תרשים סרט של אלפא אמילאז הרוק האנושי
מהו בטא עמילאז
בטא עמילאז מיוצר בעיקר על ידי חיידקים, פטריות וצמחים והוא מזרז את הפירוק האנזימי של הקשר השני α-1, 4 גליקוזידי של סוכרים שאינם מפחיתים, ובכך מתנתק מלטוז בכל פעם. β-עמילאז מפרק עמילן למלטוז וגורם לטעם המתוק של פירות בשלים. ה- pH האופטימלי לתפקוד β-amylase הוא 4.0–5.0. בעלי חיים אינם מייצרים β-amylase.
תרשים סרט של שעורה בטא-עמילאז
ההבדל בין אלפא לבטא עמילאז
לאלפא ובטא עמילאז יש מאפיינים פיזיים ותפקודיים שונים באופן משמעותי. ניתן לסווג את אלה לקבוצות משנה הבאות,
שמות חלופיים
אלפא עמילאז: 1, 4-α-D-glucan glucanohydrolase ו- glycogenase הם שמות חלופיים ל- α-amylase.
בטא עמילאז:1, 4-α-D-glucan maltohydrolase, glycogenase ו- saccharogen amylase הם שמות חלופיים ל- β-amylase.
מספר EC
אלפא עמילאז: EC 3.2.1.1
בטא עמילאז: EC 3.2.1.2
הפקה
אלפא עמילאז: מערכת העיכול של היונקים יכולה לסנתז α-amylase; לפיכך עמילאזות הרוק והלבלב האנושיות הן α-amylases. בנוסף, α–ניתן לייצר עמילאזות על ידי צמחים, פטריות (ascomycetes ו- basidiomycetes) וחיידקים (Bacillus).
בטא עמילאז: β-עמילאז מיוצר על ידי חיידקים, פטריות וצמחים. רקמות או תאים של בעלי חיים אינם יכולים לייצר β-עמילאז, למרות שהם עשויים להתקיים במיקרואורגניזמים הקיימים בתוך מערכת העיכול.
תפקיד הסידן
אלפא עמילאז: סידן חיוני לתפקוד α-amylases ומכאן שהוא ידוע כאנזים מטאלו-אנזים.
בטא עמילאז: סידן אינו נדרש לתפקוד β-amylases.
PH אופטימלי
אלפא עמילאז: ה- pH האופטימלי ל- β-amylase הוא 6.7-7.0
בטא עמילאז: ה- pH האופטימלי ל- β-amylase הוא 4.0–5.0
תפקיד עיקרי
אלפא עמילאז: α-amylase מעורב בעיקר בתהליך עיכול המזון.
בטא עמילאז: β-amylase מעורב בעיקר בתהליך ההבשלה והנבטת הזרעים.
אתר משחק
אלפא עמילאז: α-amylase יכול לפעול בכל מקום על המצע.
בטא עמילאז: β-עמילאז יכול לפעול מהקצה הבלתי צמצום, ומזרז את הידרוליזה של הקשר השני α-1, 4 גליקוזידי
התוצאות העיקריות של התגובות האנזימטיות
אלפא עמילאז: פחמימות ארוכות שרשרת (גדילים עמילוז ואמילופקטין) ניתנות לפירוק על ידי α-amylase ולתת מלטוטריוז ומלטוז מאמילוז, או מלטוז, גלוקוז ולהגביל את הדקסטרין מאמילופקטין
בטא עמילאז: במהלך תהליך הבשלת הפירות העמילן מתפרק על ידי β-amylase למלטוז, וגורם לטעמו המתוק של פירות בשלים.
קצב התגובה
אלפא עמילאז: ל- α-amylase יש נטייה לפעול מהר יותר מאשר β-amylase.
בטא עמילאז: ל- β-amylase יש נטייה לפעול לאט יותר מאשר α-amylase.
תכונות פיזיקליות וכימיות
אלפא עמילאז: α-amylase אינו רגיש לטמפרטורות גבוהות ויוני מתכות כבדות והוא אינו פעיל ב pH נמוך.
בטא עמילאז: β-amylase רגיש לטמפרטורות גבוהות ויוני מתכת כבדה, והוא יציב ב pH נמוך.
לסיכום, עמילאז הוא אנזים שיכול לחלחל עמילן למולקולות קטנות יותר. אבל α-amylase דורש Ca2+ לפעילות ותשואת גלוקוז, מלטוטריוס ומלטוז כתוצרי קצה. לעומת זאת, β-amylase אינו דורש Ca2+ והידרוליזה של עמילן או עמילוז מסיס, המניבים רק מלטוז כתוצר סופי.
